پروتئین ها و اسید های آمینه:
حدود 100 اسید آمینه تا کنون شناسایی شده و حدود 20 تا در ساختمان پروتئین شرکت دارند . بیشتر اسیدهای آمینه که در بدن موجود زنده وجود دارند به صورت ترکیبی اند . بیشتر اسید های آمینه دارای خاصیت نوری بوده و اکثراً به صورت L هستند . به استثنای گلایسین که خاصیت نوری ندارد .
اسید های آمینه را بر اساس قسمت R به چند دسته تقسیم می کنند :
1- اسید های آمینه ی خطی Oliphate
2- بر مبنای اسیدی یا بازی بودن ، داشتن hydroxyl , sulphur , آروماتیک بودن یا نبودن
3- بر مبنای آبدوست یا آبگریز بودن
Hydrophobic ß غیر قطبی خطی مثل والین ، لوسین ، ایزولوسین ، پرولین ، آلانین
معطر (حلقوی ) مثل تریپتوفان
گوگرد دار مثل متیونین
ß قطبی : می توانند در آب ایجاد پیوند هیدروژنی کنند و حل شوند مثل : گلوتامین – آسپارژین – تایروزین – سیستئین – تربونین – سرین – گلایسین
4- اسید های آمینه ی دارای دو عامل اسیدی مثل اسید آسپارتیک و اسید گلوتامیک
5- اسید های آمینه ی دارای 2 عامل آمینی مثل آسپارژین و گلوتامین
6- اسید های آمینه ی گوگرد دار مثل سیستین – سیستئین و متیونین
7- اسید های آمینه ی آروماتیک یا معطر مثل فنیل آلانین ، تیروزین ، تریپتوفان
در بیو سنتز آمینو اسید ها دو اصطلاح مطرح است :
1- Essential Amino Acid اسید های آمینه ی ضروری
در بدن ساخته نمی شوند و باید حتماً از طریق جیره ی غذایی به حیوان یا انسان داده می شود .
2- Non Essential Amino Acid اسید های آمینه ی غیر ضروری
در بدن ساخته می شوند و نیازی به گنجاندن در جیره ی غذایی نیست . از سایر اسید های آمینه ساخته می شوند .
در اوایل زندگی که بر اثر رشد تعداد سلول ها زیاد می شوند احتیاج به اسید های آمینه زیاد تر است . در سنین بالا ذخیره ی پروتئین را داریم .
Biological Value
نشان می دهد که چه مقدار از موادی که حیوان مصرف کرده است هضم و جذب شده و وارد سلول می شود و مورد استفاده قرار گرفته و چه مقدار بیو سنتز شده و چه مقدار در بدن باقی می ماند .
ارزش بیولوژیکی تخم مرغ 96% > شیر > گوشت
اوره ی موجود در ادرار منشا اسید های آمینه ای را دارد که جذب نشده اند .
بعضی از اسید های آمینه در ساختار پروتئین نقش ندارند و در سایر ترکیباتند و باعث مشکلات در تغذیه ی انسان و دام می شوند . بقیه اسید های آمینه که به صورت آزاد هستند و ممکن است برای بدن ما سمی باشند .
Canavanin AA
ساختاری مشابه آرژنین دارد و در برخی از لوبیا ها وجود دارد ß مصرف ß جایگزین آرژنین می شود ß خاصیت پروتئین کاملاً عوض شده و ایجاد مسمومیت می کند
Selenium containing AA:
اگر گیاه در زمین هایی رشد کند که میزان گوگرد آن کم و سلنیم آن زیاد باشد ، سلنیوم جایگزین گوگرد در اسید های آمینه ی گوگرد دار می شود و ساختار اسید آمینه را عوض می کند .
Mimosin
اگر گیاهان لگومینه در مناطق حاره ای رشد کنند ، مصرف آن ها باعث مسمومیت دام می شود .
Latyrogen
در نخود وجود دارد و باعث بیماری های عصبی می شود . در انسان باعث بد شکل شدن قوس پا ها می شود . ساختمانی مشابه لایزین دارد و در پروتئین به جای لایزین می نشیند
Methyl cystein sulfoxid
در سیر و پیاز وجود دارد و باعث کم خونی و آنمی می شود .
Alkaloides
هزاران آلکالوئید در جهان شناخته شده ولی نقش آن ها کاملاً به اثبات نرسیده است . تصور می شود مثل ANF عمل کنند . مثل تانن – گاسیول – گلوکوزوئید – سیانوژن – ساپونین
اسید های آمینه ی فنولیک ( دارای ساختمان حلقوی )
موجب مقاومت در گیاهان می شوند . مثل تانن
آنتی سیانین ها : موجب رنگ شدن ترکیبات گیاهی می شوند مثل برگها ، میوه ها و ... به جز هویج
خواص اسید های آمینه :
1- به دلیل دارا بودن عامل اسیدی و بازی در آب یونیزه شده و تولید باز مزدوج می کنند . هر اسید آمینه دارای 2 عامل تجزیه است و هر دو اسیدی هستند هر چند که اسید اول هزاران بار قوی تر از اسید دوم است . . هر اسید آمینه ای دارای یک نقطه ی ایزو الکتریک است که در آن نقطه تعداد بار های مثبت و منفی که در نتیجه ی یونیزاسیون بدست می آید با هم برابرند ، که آن PH ایزو الکتریک است .
مثال : PH گروه کربوکسیل آلانین 2.34 است در حالی که برای گروه آمینی 9.69 است . PH ایزو الکتریک چقدر است ؟ جواب = 6.02
2- استری شدن : اسید + الکل - اسید های چرب استر گلیسرول هستند اسید های آمینه با اتانول و سایر الکلها استر می شوند
٣- آسیلایون : اسید + اسید آلی از دید بیولوژیکی در بدن مهم است ß سموم تولیدی + اسید آمینه ها ß دفع
شناسایی اسید های آمینه : مهمترین روش استفاده از HPLC است
سید های آمینه و پروتئین ها : زمانی که اسید های آمینه با هم باند شوند ترکیباتی به نام پپتید بوجود می آورند باند ایجاد شده بین H و OH بوجود می آید – به این واکنش ها که با آزاد شدن آب همراه است واکنش های تغلیظی می گوییم .
دی پپتید = دو اسید آمینه ، الیگو پپتید = 10-2 اسید آمینه پلی پپتید = بیش از 10 آمینو اسید
بعضی از پپتید ها دارای خاصیت آنتی باکتریایی هستند . در گیاهان حشرات و .. وجود دارند .
در مغز پپتیدی به نام انکوفالین بوجود می آید که به عنوان مسکن به کار می رود
زمانی که وزن مولکولی زنجیره ی پپتیدی بیش از 5000 باشد دیگر به آن پپتید نمی گوییم و از آن به عنوان پروتئین یاد می کنیم
مهمترین نقش های پروتئین ها :
1- پروتئین های انتقال دهنده مثل هموگلوبین ، میو گلوبین و ترانسفرین ها
2- پروتئین های شکل دهنده مثل اکتین ، میوزین ، توبولین و کلاژن که خاصیت الاستیکی دارند
3- پروتئین هایی که نقش باز کردن کد های ژنتیکی را دارند مثل بیان کننده های ژنی
4- Transfication ها
5- پروتئین هایی که نقش آنزیمی دارند ( قسمتی از آنزیم را که پروتئین است Apoenzyme می نامیم)
6- پروتئین های ایمنی زا مثل ایمونو گلوبین ها
7- پروتئین هایی که در انعقاد خون نقش دارند مثل فیبرین
8- هورمون های پروتئینی
هورمون ها و آنزیم ها هر دو از پروتئین تشکیل شده اند اما هورمون ها تنظیم کننده های آنزیم ها هستند – هورمون های پروتئینی کاملاً پروتئینی اند اما پروتئین بخشی از ساختمان آنزیم ها را تشکیل می دهد – آنزیم ها در جایی که تولید می شوند مصرف می شوند اما هورمون ها در محلی آزاد و در محلی دیگر عمل می کنند .
نقش های بیو لوژیکی پروتئین ها تحت تاثیر شکل فضایی یا ساختمان فضایی آن هاست .
پروتئین ها از لحاظ ساختمانی به 4 دسته تقسیم می شوند :
1-ساختمان اولیه یا خطی پروتئین :
ترتیب قرار گرفتن (سکوئنس) اسید های آمینه را در یک زنجیره ی پروتئینی نشان می دهد . در این ساختمان پروتئینی چنان چه اسید آمینه ای جابجا شود ، ساختار آن اسید آمینه از هم می پاشد و خصوصیات آن از بین می رود . پیوند هایی که در ساختمان اولیه وجود دارند پیوند های پپتیدی است که در اسید آمینه های گوگرد دار پیوند های سولفیدی تشکیل می شود . برخی اوقات پیوند های دی سولفیدی بین دو زنجیره ی مجاور هم تشکیل می شود . سکوئنس اسد های آمینه را می توان به روش های مختلف اندازه گرفت مثلاً کلدار و ...
2- شکل فضایی
زمانی که زنجیر پروتئین دور خودش بپیچد ساختمان دوم پروتئین بوجود می آید .
( آلفا هیلکس و پای هیلکس) خود آلفا هیلکس به دو قسمت راست گردان و چپ گردان تقسیم می شود . پیوند های هیدروژنی بین مولکول ها آن ها را به این شکل در میآورد .
بین هر دو حلقه ( فاصله بین آنها ) ٣.6 اسید آمینه قرار دارد .
در پای هلیکس ٣ تا 5 اسید آمینه قرار گرفته است .
ساختمان پله ای :
نوعی از ساختمان دوم پروتئین ها است . مهمترین انواع ساختمان نوع دوم : مارپیچی = آلفا
و صفحه های مارپیچی = بتا
پایداری مدل صفحه ای به علت تشکیل پیوند بین هیدروژن آمینی و اکسیژن کربوکسیلی است .
مثال : کراتین آلفا و کراتین بتا :
کراتین بتا از نوع صفحات چین دار است و سیستئین یا اسید آمینه های گوگرد دار ندارد . از مولکول های کوچکی مانند آلانین و سرین یا گلایسین تشکیل شده است . مثل تار عنکبوت – تار ابریشم و منقار بعضی از پرندگان
کراتین آلفا از نوع مارپیچی است . در ساختمان آن اسید آمینه ی گوگرد دار مثل سیستئین زیاد است . دو نوع کراتین آلفا داریم : کراتین سست = پوست و کراتین سخت = ناخن ، مو ، پشم ، شاخ
فرق بین ساختمان آلفا و بتا در این است که کراتین آلفا در مقابل حرارت و رطوبت کش می آورد و بعد از سرد شدن به حالت طبیعی در می آید اما کراتین بتا از این نوع نیست و این خاصیت را ندارد .
٣- ساختمان سوم : ( کل آرایش فضایی سه بعدی یک زنجیره ی پلی پپتید )
وجود برخی از اسید آمینه ها مثل پرولین باعث می شود که زنجیر پپتیدی روی هم پیچیده شود و نهایتاً به علت پیچیدگی حاصل شده ، باند های مختلفی بر روی زنجیره ی پپتیدی شکل بگیرد .
مثل باند های هیدروژنی ، دی سولفیدی ، هیدروفوبیکی بین گروه های قطبی و باند های یونی و کووالانسی
4- ساختمان نوع چهارم : ( ارتباطات فضایی بین زیر واحد ها را تعریف می کند )
زمانی گفته می شود که پروتئین بیش از یک زنجیره ی پپتیدی در ساختمانش وجود داشته باشد . مثلاً بعضی از پروتئین ها از چند رشته پپتید ساخته می شوند مثل همو گلوبین ، میو گلوبین و آنزیم های آلوستریک که علاوه بر باند هایی که بین یک زنجیره ی پپتیدی وجود دارد بین زنجیره های مختلف هم ممکن است تشکیل شود .
N فعالیت پروتئین به خاطر ساختار فضایی آن است و اگر پروتئین ساختار خود را از دست بدهد یا Denaturartion ایجاد شود ، دیگر قادر به فعالیت های طبیعی خود نیست .
عوامل موثر بر دناتوره شدن پروتئین : حرارت ، pH ، بعضی از مواد و ...
ناقص ( جلسه ی آزمایشگاه و پروتوزوئا )
PH بیولوژیک: محدوده ای که پروتئین ها از جمله برخی از آنزیم ها در آن قادر به فعالیت هستند و غالباً بین 6.7 تا 7.3 است
PH ایزو الکتریک: در این محدوده بار های الکتریکی پروتئین خنثی است ، هیچ نیروی الکترواستاتیکی وجود ندارد که بار ها را از هم دفع کند و به همین دلیل پروتئین در این محدوده رسوب خواهد کرد.
حرارت : با افزایش حرارت ، فعالیت پروتئین ها افزایش می یابد اما از یک محدوده ای بیشتر فعالیت پروتئین ها مختل خواهد شد .
گلوبولین ها : در آب غیر محلول هستند در ایمنی حیوان نقش دارند و به دستجات مختلف تقسیم بندی می شوند .
هیستون ها : در هسته سلول قرار گرفته اند و پروتئین های کروی شکل هستند و گوگرد شان کم است ولی میزان ازت بالایی دارند به علت بالا بودن آرژنین . میزان بالایی از لیزین دارند همراه با اسید های نوکلئوتید هستند .
پروتئین های مرکب : دارای نوکلئوز یا ترکیبات فلزی هستند .
مثل سیتو کروم ها و همو گلوبین ها که دارای آهن هستند .